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【摘 要】目的 探讨高表达热休克蛋白70（HSP70）对骨骼肌细胞（C2C12）葡萄糖代谢的影响.方法 将C2C12细胞分为HSP70转染组与正常对照组.转染组细胞通过构建重组pTRE2hyg-HSP70质粒,稳定转染C2C12骨骼肌细胞系,使其高表达HSP70.待转染组及对照组细胞分化后3和7d,用葡萄糖氧化酶法检测葡萄糖的消耗,用3H-2-脱氧葡萄糖测定葡萄糖摄取能力,用生化仪检测乳酸的产生,用比色法测定磷酸果糖激酶（PFK）,乳酸脱氢酶（LDH）,己糖激酶（HK）,丙酮酸激酶（PK）等葡萄糖酵解关键酶的活性及细胞内ATP水平,用Western blot检测细胞膜葡萄糖转运体4 （Glut4）的表达.结果 与对照组相比,在细胞分化后3和7d,过表达HSP70的C2C12细胞葡萄糖的消耗和乳酸的产生（P＜0.01）,以及葡萄糖的摄取量都明显升高（P＜0.05）;细胞磷酸果糖激酶（PFK）,乳酸脱氢酶（LDH）,己糖激酶（HK）,丙酮酸激酶（PK）的活性及ATP的水平明显升高（P＜0.01）;细胞膜Glut4的表达也明显升高（P＜0.05）.结论 HSP70通过提高骨骼肌C2C12细胞膜Glut4的表达增加细胞对葡萄糖的摄取,并通过提高糖酵解关键酶的活性促进细胞的葡萄糖酵解.